All 8 natively-linked di-ubiquitin chains
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UbiQ Chains, all 8 natively-linked di-ubiquitin chains
UbiQ은 총 8 종류의 천연 결합형 디유비퀴틴 (di-ubiquitin) chain을 제조하고 있는 유일한 업체입니다. (Fig. 1) 유비퀴틴 chain은 유비퀴틴 C-말단과 다른 유비퀴틴 내의 7 종류의 lysines (K6, K11, K27, K33, K48, K63) 중 하나와 또는, 유비퀴틴의 N-말단(linear chain)과 native iso-peptide 결합하여 형성됩니다. (Fig. 2) 각각의 유비퀴틴 chain은 세포 내에서 인식되고 유비퀴틴 결합 패턴에 따라 생리기능에 관여하는 신호를 변화합니 다. 따라서 관련하는 생리적 역할과 작용 기능을 해명하기 위해서는 유비퀴틴의 모든 결합 패턴을 분석하는 것이 중요합니다. UbiQ 회사는 모든 종류의 결합형을 테스트하는데 편리한 UbiQChains di-ubiquitin explorer panel을 합리적인 가격으로 제공하고 있습니다.
UbiQ is the original and only manufacturer of all 8 natively-linked di-ubiquitin chains (Figure 1).1 Ubiquitin chains are built by forming a native isopeptide bond between the C-terminus of one ubiquitin and one of the seven potential lysines (K6, K11, K27, K29, K33, K48, K63) or the N-terminus (linear chain) of the preceding ubiquitin (Figure 2). All chain types have been identified in cells and the type of linkage in a ubiquitin chain regulates distinct signals that affect physiological processes.2 Therefore access to all these linkages is important in order to elucidate their biological roles and mode of action. UbiQChains offers a di- ubiquitin explorer panel that makes it possible to test all linkages in a convenient and affordable way.3 UbiQ-Chains reagents can be used as a substrate for proteases that cleave the isopeptide linkage between two ubiquitin protein known as deubiquitylases (DUBs). The reagents can also be used to investigate mechanism of binding and recognition by proteins that contain ubiquitin binding motifs.
Figure 1.
Figure 2.
Features • All linkages available • Native isopeptide bond • Native Ub sequence (i.e. no Lys-to-Arg mutations)
Applications • DUB specificity • Immunization • Crystallography
References 1. El Oualid et al. Angew Chem Int Ed 2010, 49, 10149. 2. Dikic et al. Nature Reviews Molecular Cell Biology 2010, 10, 659. 3. (a) Licchesi et al. Nature Structural & Molecular Biology 2012, 19, 62. (b) Faesen et al. Chemistry & Biology, 2011,18, 1550.
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